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Influenza, trovato il tallone d'Achille del virus

Passo verso il vaccino universale

Particelle del virus dell'influenza suina (in blu) mentre cercano di invadere una cellula (fonte: NIAID)

Redazione Ansa

Trovato il tallone d'Achille del virus dell'influenza: è un anticorpo umano che neutralizza una delle armi con cui il virus inganna le cellule per invaderle. Sperimentato nei topi, è riuscito a prevenire l'infezione di quattro ceppi del virus che aggrediscono comunemente l'uomo: un risultato già considerato un passo importante verso il vaccino universale inseguito da decenni.

Pubblicata sulla rivista Cell, la scoperta è finanziata dai National Institutes of Health (Nih) degli Stati Uniti, attraverso l'Istituto Nazionale per le Allergie e le Malattie infettive (Niaid). La ricerca è stata condotta dalla Vanderbilt University, con il gruppo di James E. Crowe, e dall'Istituto Scripps, con Ian A. Wilson. Da una persona che si era vaccinata più volte contro l'influenza, i ricercatori hanno isolato l'anticorpo chiamato FluA-20, e poi ne hanno ottenuta e analizzata la struttura.

Contro ogni aspettativa, l'anticorpo si è dimostrato capace di riconoscere e distruggere parte della proteina, chiamata emoagglutinina, che il virus usa come un grimaldello per penetrare nelle cellule. E' una delle due proteine che si trovano sulla superficie e che permettono al virus di trasformarsi, un anno dopo l'altro, rendendo in questo modo necessario mettere a punto ogni volta un vaccino diverso.

Sperimentato nei topi, l'anticorpo è riuscito a prevenire l'infezione quando gli animali sono stati esposti a quattro diversi ceppi del virus dell'influenza del tipo A e che responsabili della malattie nell'uomo. Un risultato, questo, che alimenta l'ottimismo dei ricercatori, che pensano di avere compiuto uno dei passi principali per avvicinare il vaccino jolly contro l'influenza. Uno dei dati più incoraggianti è il fatto che l'anticorpo riesce a legarsi a una delle porzioni della proteina finora considerate quasi inaccessibili. Contrariamente ad altri anticorpi, il FluA-20 si aggancia in modo stabile alla 'testa' tondeggiante dell'emoagglutinina, e riesce a farlo in un sito che non si pensava fosse vulnerabile.

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